Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο: https://hdl.handle.net/10442/12285
Export to:   BibTeX  | EndNote  | RIS
Εξειδίκευση τύπου : Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος: Immobilization and activity of Rhizomucor miehei lipase. Effect of the matrix properties prepared from nonionic fluorinated surfactants
Δημιουργός/Συγγραφέας: Michaux, Florentin
[EL] Ζουμπανιώτη, Μαρία[EN] Zoumpanioti, Mariasemantics logo
Papamentzelopoulou, Myrto
Stebe, Marie Jose
Blin, Jean Luc
[EL] Ξενάκης, Αριστοτέλης[EN] Xenakis, Aristotelissemantics logo
Εκδότης: Elsevier Science Limited
Τόπος έκδοσης: Oxford
Ημερομηνία: 2010-01
Γλώσσα: Αγγλικά
ISSN: 1359-5113
DOI: 10.1016/j.procbio.2009.07.023
Περίληψη: We report the immobilization of Rhizomucor miehei lipase (RmL) onto mesoporous silica materials, in particular the investigations concerning the effects of the level of silica condensation and of the pore size on the enzyme activity. The efficiency of the immobilization was revealed by FTIR spectroscopy. Infrared was also used to determine the quantity of adsorbed enzyme. Immobilization efficiency increased when the RmL. concentration in the buffer solution was changed from 2 to 10 mg/mL. Nevertheless. while upon enzyme immobilization the mesopore ordering was sustained for the support recovered after hydrothermal treatment at 100 degrees C, a structure collapse occurred for the one prepared at 80 degrees C. The difference in behavior is attributed to the lower hydrothermal stability of this material, which reflects the lower level of silica condensation. The enzyme-containing mesostructured silica was effectively used to catalyze the model esterification reaction of lauric acid with 1-propanol, as the immobilized lipase retained its catalytic activity. A linear relationship was observed between the reaction rate and the amount of catalyst. RmL immobilized on mesoporous materials presented a satisfactory reusability, while the remaining activity of RmL after 4 months of storage was 47% of the initial one.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης: Process Biochemistry
Τόμος/Κεφάλαιο: 45
Τεύχος: 1
Σελίδες: 39-46
Θεματική Κατηγορία: [EL] Βιολογία (Γενικά)[EN] Biology (General)semantics logo
[EL] Βιοτεχνολογία[EN] Biotechnologysemantics logo
[EL] Μηχανική (Γενικά). Πολιτική μηχανική (Γενικά)[EN] Engineering (General). Civil engineering (General)semantics logo
Λέξεις-Κλειδιά: Lipase
Mesoporous
Silica
Immobilization
Esterification
Reusability
Engineering, Chemical
Αξιολόγηση από ομότιμους (peer reviewed): Ναι
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων: © 2009 Elsevier Ltd. All rights reserved.
Ηλεκτρονική διεύθυνση περιοδικού (link) : http://www.sciencedirect.com/science/journal/13595113
ΙΒΦΧΒ: αρχειακή συλλογή: Ινστιτούτο Βιολογικών Ερευνών και Βιοτεχνολογίας (ΙΒΕΒ) (έως 2012)
Εμφανίζεται στις συλλογές:Ινστιτούτο Χημικής Βιολογίας - Επιστημονικό έργο

Αρχεία σε αυτό το τεκμήριο:
Αρχείο Περιγραφή ΣελίδεςΜέγεθοςΜορφότυποςΈκδοσηΆδεια
12285.pdf
  Restricted Access
536.22 kBAdobe PDFΔημοσιευμένη/του ΕκδότηincThumbnail
Δείτε/ανοίξτε