Εξειδίκευση τύπου :	Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος:	The Structure of Phosphorylase Kinase Holoenzyme at 9.9 angstrom Resolution and Location of the Catalytic Subunit and the Substrate Glycogen Phosphorylase
Δημιουργός/Συγγραφέας:	Venien-Bryan, Catherine Jonic, Slavica Skamnaki, Vasiliki Brown, Nick Bischler, Nicolas [EL] Οικονομάκος, Νίκος Γ.[EN] Oikonomakos, Nikos G. Boisset, Nicolas Johnson, Louise N.
Εκδότης:	Cell Press
Τόπος έκδοσης:	CAMBRIDGE
Ημερομηνία:	2009-01-14
Γλώσσα:	Αγγλικά
ISSN:	0969-2126
DOI:	10.1016/j.str.2008.10.013
Περίληψη:	Phosphorylase kinase (PhK) coordinates hormonal and neuronal signals to initiate the breakdown of glycogen. The enzyme catalyzes the phosphorylation of inactive glycogen phosphorylase b (GPb), resulting in the formation of active glycogen phosphorylase a. We present a 9.9 angstrom resolution structure of PhK heterotetramer (alpha beta gamma delta)(4) determined by cryo-electron microscopy single-particle reconstruction. The enzyme has a butterfly-like shape comprising two lobes with 222 symmetry. This three-dimensional structure has allowed us to dock the catalytic gamma subunit to the PhK holoenzyme at a location that is toward the ends of the lobes. We have also determined the structure of PhK decorated with GPb at 18 angstrom resolution, which shows the location of the substrate near the kinase subunit. The PhK preparation contained a number of smaller particles whose structure at 9.8 angstrom resolution was consistent with a proteolysed activated form of PhK that had lost the a subunits and possibly the gamma subunits.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης:	Structure
Τόμος/Κεφάλαιο:	17
Τεύχος:	1
Σελίδες:	117-127
Θεματική Κατηγορία:	[EL] Βιολογία (Γενικά)[EN] Biology (General) [EL] Φυσική[EN] Physics
Λέξεις-Κλειδιά:	Biophysics
Αξιολόγηση από ομότιμους (peer reviewed):	Ναι
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων:	© CELL PRESS
Ηλεκτρονική διεύθυνση περιοδικού (link) :	http://www.structure.org
ΙΒΦΧΒ: αρχειακή συλλογή:	Ινστιτούτο Οργανικής και Φαρμακευτικής Χημείας (ΙΟΦΧ) (έως 2012)
Εμφανίζεται στις συλλογές:	Ινστιτούτο Χημικής Βιολογίας - Επιστημονικό έργο