Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο: https://hdl.handle.net/10442/17013
Export to:   BibTeX  | EndNote  | RIS
Εξειδίκευση τύπου : Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος: Complex Formation between Lysozyme and Stabilized Micelles with a Mixed Poly(ethylene oxide)/Poly(acrylic acid) Shell
Δημιουργός/Συγγραφέας: Karayianni M.
Gancheva V.
[EL] Πίσπας, Στέργιος[EN] Pispas, Stergiossemantics logo
Petrov P.
Εκδότης: American Chemical Society
Ημερομηνία: 2016
Γλώσσα: Αγγλικά
ISSN: 1520-6106
DOI: 10.1021/acs.jpcb.6b00550
Άλλο: PubMed ID: 26881445
Περίληψη: The electrostatic complexation between lysozyme and stabilized polymeric micelles (SPMs) with a poly(acrylic acid) (PAA) or a mixed poly(ethylene oxide)/poly(acrylic acid) (PEO/PAA) shell (SPMs with a mixed shell, SPMMS) and a temperature-responsive poly(propylene oxide) (PPO) core was investigated by means of dynamic, static, and electrophoretic light scattering. The SPMs and different types of SPMMS used resulted from the self-assembly of PAA-PPO-PAA triblock copolymer chains, or PAA-PPO-PAA and PEO-PPO-PEO triblock copolymer chain mixtures (with varying chain lengths and molar ratios) in aqueous solutions at pH 10 and the subsequent cross-linking of their PPO cores via loading and photo-cross-linking of pentaerythritol tetraacrylate (PETA). The solution behavior, structure and properties of the formed complexes at pH 7 and 0.01 M ionic strength, were studied as a function of the protein concentration in the solution (the concentration of the stabilized micelles was kept constant) or equivalently the ratio of the two components. The complexation process and properties of the complexes proved to be dependent on the protein concentration, while of particular interest was the effect of the structure of the shell of the SPMs on the stability/solubility of the complexes. Finally, the fluorescence and mid infrared spectroscopic investigation of the structure of the complexed protein showed that, although a small stretching of the protein molecules occurred in some cases, no protein denaturation takes place upon complexation.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης: Journal of Physical Chemistry B
Τόμος/Κεφάλαιο: 120
Τεύχος: 9
Σελίδες: 2625-2637
Θεματική Κατηγορία: [EL] Φυσική και θεωρητική χημεία[EN] Physical and theoretical chemistrysemantics logo
[EL] Φασματοσκοπία[EN] Spectroscopysemantics logo
Αξιολόγηση από ομότιμους (peer reviewed): Ναι
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων: © 2016 American Chemical Society.
Εμφανίζεται στις συλλογές:Ινστιτούτο Θεωρητικής και Φυσικής Χημείας (ΙΘΦΧ) - Επιστημονικό έργο

Αρχεία σε αυτό το τεκμήριο:
Το πλήρες κείμενο αυτού του τεκμηρίου δεν διατίθεται προς το παρόν από τον ΗΛΙΟ.