Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο: https://hdl.handle.net/10442/17060
Export to:   BibTeX  | EndNote  | RIS
Εξειδίκευση τύπου : Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος: Temperature-induced aggregation behavior in bovine pancreas trypsin solutions
Δημιουργός/Συγγραφέας: Trampari S.
[EL] Παπαγιαννόπουλος, Αριστείδης[EN] Papagiannopoulos, Aristeidissemantics logo
[EL] Πίσπας, Στέργιος[EN] Pispas, Stergiossemantics logo
Εκδότης: Elsevier B.V.
Ημερομηνία: 2019
Γλώσσα: Αγγλικά
ISSN: 0006-291X
DOI: 10.1016/j.bbrc.2019.05.124
Άλλο: PubMed ID: 31151824
Περίληψη: In this study, we investigate the effect of temperature treatment on Bovine Pancreas Trypsin (BPT) in aqueous solutions using dynamic, static and electrophoretic light scattering, fluorescence spectroscopy and circular dichroism. Static and dynamic light scattering at various solution conditions i.e. different salt content and pH, reveals that BPT aggregation is enhanced as temperature increases in a non-reversible manner. At acidic pH protein monomers are the dominant population over aggregates of globules, nevertheless the two populations co-exist at neutral and basic pH. The surface charge of the aggregates is intensified by aggregation and it is dominated by the negative residues of the protein at all pH conditions. Protein unfolding upon thermal treatment is probed by variation of the fluorescence spectrum which is caused by the exposure of tryptophan to the aqueous environment. The exposure of the hydrophobic interior of BPT upon heating may be considered as the reason of aggregation at the molecular level. Τhis study provides information that can be useful for utilizing thermal treatment protocols of BPT towards manufacturing protein-based nano formulated drugs.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης: Biochemical and Biophysical Research Communications
Τόμος/Κεφάλαιο: 515
Τεύχος: 2
Σελίδες: 282-288
Θεματική Κατηγορία: [EL] Φυσική και θεωρητική χημεία[EN] Physical and theoretical chemistrysemantics logo
Λέξεις-Κλειδιά: Circular dichroism
Fluorescence spectroscopy
Light scattering
Trypsin
Αξιολόγηση από ομότιμους (peer reviewed): Ναι
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων: © 2019 Elsevier Inc.
Εμφανίζεται στις συλλογές:Ινστιτούτο Θεωρητικής και Φυσικής Χημείας (ΙΘΦΧ) - Επιστημονικό έργο

Αρχεία σε αυτό το τεκμήριο:
Το πλήρες κείμενο αυτού του τεκμηρίου δεν διατίθεται προς το παρόν από τον ΗΛΙΟ.