Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο: https://hdl.handle.net/10442/17306
Export to:   BibTeX  | EndNote  | RIS
Εξειδίκευση τύπου : Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος: Protein synthesis inhibition induces proteasome assembly and function
Δημιουργός/Συγγραφέας: Sakellari M.
[EL] Χονδρογιάννη, Νίκη[EN] Chondrogianni, Nikisemantics logo
[EL] Γκόνος, Ευστάθιος[EN] Gonos, Efstathios S.semantics logo
Εκδότης: Elsevier B.V.
Ημερομηνία: 2019
Γλώσσα: Αγγλικά
ISSN: 0006-291X
DOI: 10.1016/j.bbrc.2019.04.114
Άλλο: PubMed ID: 31029420
Περίληψη: Protein synthesis and degradation balance have a crucial role in maintenance of cellular homeostasis and function. The ubiquitin-proteasome system is one of the major cellular proteolytic machineries responsible for the removal of normal, abnormal, denatured or in general damaged proteins. Proteasome is a multisubunit enzyme that consists of the 20S core and the 19S regulatory complexes giving rise to multiple active forms. In the present study we investigated the crosstalk between protein synthesis and proteasome-mediated protein degradation. Pharmacological protein synthesis inhibition led to increased proteasome function and assembly of 30S/26S proteasome complexes, in human primary embryonic fibroblasts. The enhancement in proteasome function counted for the degradation of ubiquitinated, misfolded and oxidized proteins. Additionally, it was found that heat shock proteins 70 and 90 are probably involved in the elevated proteasome assembly. Our results provide an insight on how the mechanisms of protein synthesis, protein degradation and heat shock protein chaperones machinery interact under various cellular conditions.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης: Biochemical and Biophysical Research Communications
Τόμος/Κεφάλαιο: 514
Τεύχος: 1
Σελίδες: 224-230
Θεματική Κατηγορία: [EL] Βιολογία (Γενικά)[EN] Biology (General)semantics logo
Λέξεις-Κλειδιά: Hsp70
Hsp90
Proteasome
Proteasome activation
Protein synthesis inhibition
Αξιολόγηση από ομότιμους (peer reviewed): Ναι
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων: © 2019 Elsevier Inc.
Σημειώσεις: European Commission, EC.
This work was supported by a Research Funding Program: Thales “GenAge” (QΑLΗS ΑP:10479/3.7.12 MIS380228) (to ESG and NC) cofinanced by the European Union and Greek national funds through the Operational Program “Education and Lifelong Learning” of the National Strategic Reference Framework (NSRF).
Εμφανίζεται στις συλλογές:Ινστιτούτο Χημικής Βιολογίας - Επιστημονικό έργο

Αρχεία σε αυτό το τεκμήριο:
Το πλήρες κείμενο αυτού του τεκμηρίου δεν διατίθεται προς το παρόν από τον ΗΛΙΟ.