Εξειδίκευση τύπου :	Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος:	A New Potent Inhibitor of Glycogen Phosphorylase Reveals the Basicity of the Catalytic Site
Δημιουργός/Συγγραφέας:	Mamais M. Degli Esposti A. Kouloumoundra V. Gustavsson T. Monti F. Venturini A. [EL] Χρυσίνα, Ευαγγελία Δ.[EN] Chrysina, Evangelia D. Markovitsi D. Gimisis T.
Εκδότης:	Wiley-VCH Verlag
Ημερομηνία:	2017
Γλώσσα:	Αγγλικά
ISSN:	0947-6539
DOI:	10.1002/chem.201701591
Άλλο:	PubMed ID: 28493496
Περίληψη:	The design and synthesis of a glucose-based acridone derivative (GLAC), a potent inhibitor of glycogen phosphorylase (GP) are described. GLAC is the first inhibitor of glycogen phosphorylase, the electronic absorption properties of which are clearly distinguishable from those of the enzyme. This allows probing subtle interactions in the catalytic site. The GLAC absorption spectra, associated with X-ray crystallography and quantum chemistry calculations, reveal that part of the catalytic site of GP behaves as a highly basic environment in which GLAC exists as a bis-anion. This is explained by water-bridged hydrogen-bonding interactions with specific catalytic site residues.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης:	Chemistry - A European Journal
Τόμος/Κεφάλαιο:	23
Τεύχος:	37
Σελίδες:	8800-8805
Θεματική Κατηγορία:	[EL] Βιολογία (Γενικά)[EN] Biology (General) [EL] Χημεία (Γενικά)[EN] Chemistry (General)
Λέξεις-Κλειδιά:	acridone based inhibitors glycogen phosphorylase optical spectra quantum chemistry X-ray crystallography
Αξιολόγηση από ομότιμους (peer reviewed):	Ναι
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων:	© 2017 Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim
Σημειώσεις:	Seventh Framework Programme, FP7: 283570, 284464
Εμφανίζεται στις συλλογές:	Ινστιτούτο Χημικής Βιολογίας - Επιστημονικό έργο