Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο: https://hdl.handle.net/10442/17423
Export to:   BibTeX  | EndNote  | RIS
Εξειδίκευση τύπου : Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος: Development of Escherichia coli Strains That Withstand Membrane Protein-Induced Toxicity and Achieve High-Level Recombinant Membrane Protein Production
Δημιουργός/Συγγραφέας: Gialama D.
Kostelidou K.
Michou M.
Delivoria D.C.
[EL] Κολίσης, Φραγκίσκος Ν.[EN] Kolisis, Fragiskos N.‏semantics logo
[EL] Σκρέτας, Γιώργος[EN] Skretas, Georgesemantics logo
Εκδότης: American Chemical Society
Ημερομηνία: 2017
Γλώσσα: Αγγλικά
ISSN: 2161-5063
DOI: 10.1021/acssynbio.6b00174
Άλλο: PubMed ID: 27797488
Περίληψη: Membrane proteins perform critical cellular functions in all living organisms and constitute major targets for drug discovery. Escherichia coli has been the most popular overexpression host for membrane protein biochemical/structural studies. Bacterial production of recombinant membrane proteins, however, is typically hampered by poor cellular accumulation and severe toxicity for the host, which leads to low final biomass and minute volumetric yields. In this work, we aimed to rewire the E. coli protein-producing machinery to withstand the toxicity caused by membrane protein overexpression in order to generate engineered bacterial strains with the ability to achieve high-level membrane protein production. To achieve this, we searched for bacterial genes whose coexpression can suppress membrane protein-induced toxicity and identified two highly potent effectors: the membrane-bound DnaK cochaperone DjlA, and the inhibitor of the mRNA-degrading activity of the E. coli RNase E, RraA. E. coli strains coexpressing either djlA or rraA, termed SuptoxD and SuptoxR, respectively, accumulated markedly higher levels of final biomass and produced dramatically enhanced yields for a variety of prokaryotic and eukaryotic recombinant membrane proteins. In all tested cases, either SuptoxD, or SuptoxR, or both, outperformed the capabilities of commercial strains frequently utilized for recombinant membrane protein production purposes.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης: ACS Synthetic Biology
Τόμος/Κεφάλαιο: 6
Τεύχος: 2
Σελίδες: 284-300
Θεματική Κατηγορία: [EL] Βιολογία (Γενικά)[EN] Biology (General)semantics logo
Λέξεις-Κλειδιά: DjlA
Escherichia coli
membrane protein overexpression
RraA
toxicity
Αξιολόγηση από ομότιμους (peer reviewed): Ναι
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων: © 2016 American Chemical Society.
Εμφανίζεται στις συλλογές:Ινστιτούτο Χημικής Βιολογίας - Επιστημονικό έργο

Αρχεία σε αυτό το τεκμήριο:
Το πλήρες κείμενο αυτού του τεκμηρίου δεν διατίθεται προς το παρόν από τον ΗΛΙΟ.