Εξειδίκευση τύπου :	Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος:	A common 'aggregation-prone' interface possibly participates in the self-assembly of human zona pellucida proteins
Δημιουργός/Συγγραφέας:	Louros N.N. [EL] Χρυσίνα, Ευαγγελία Δ.[EN] Chrysina, Evangelia D. Baltatzis G.E. Patsouris E.S. Hamodrakas S.J. Iconomidou V.A.
Εκδότης:	Wiley Blackwell
Ημερομηνία:	2016
Γλώσσα:	Αγγλικά
ISSN:	0014-5793
DOI:	10.1002/1873-3468.12099
Άλλο:	PubMed ID: 26879157
Περίληψη:	Human zona pellucida (ZP) is composed of four glycoproteins, namely ZP1, ZP2, ZP3 and ZP4. ZP proteins form heterodimers, which are incorporated into filaments through a common bipartite polymerizing component, designated as the ZP domain. The latter is composed of two individually folded subdomains, named ZP-N and ZP-C. Here, we have synthesized six 'aggregation-prone' peptides, corresponding to a common interface of human ZP2, ZP3 and ZP4. Experimental results utilizing electron microscopy, X-ray diffraction, ATR FT-IR spectroscopy and polarizing microscopy indicate that these peptides self-assemble forming fibrils with distinct amyloid-like features. Finally, by performing detailed modeling and docking, we attempt to shed some light in the self-assembly mechanism of human ZP proteins.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης:	FEBS Letters
Τόμος/Κεφάλαιο:	590
Τεύχος:	5
Σελίδες:	619-630
Θεματική Κατηγορία:	[EL] Βιολογία (Γενικά)[EN] Biology (General) [EL] Χημεία (Γενικά)[EN] Chemistry (General)
Λέξεις-Κλειδιά:	amyloid fibrils electron microscopy functional amyloid homology modeling peptide-analogs zona pellucida
Αξιολόγηση από ομότιμους (peer reviewed):	Ναι
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων:	© 2016 Federation of European Biochemical Societies.
Όροι και προϋποθέσεις δικαιωμάτων:	All Open Access, Bronze
Εμφανίζεται στις συλλογές:	Ινστιτούτο Χημικής Βιολογίας - Επιστημονικό έργο