Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο:
https://hdl.handle.net/10442/17894
Εξειδίκευση τύπου : | Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό |
Τίτλος: | Activity and specificity studies of the new thermostable esterase EstDZ2 |
Δημιουργός/Συγγραφέας: | Myrtollari, Kamela Katsoulakis, Nikolaos Zarafeta, Dimitra Pavlidis, Ioannis V [EL] Σκρέτας, Γιώργος[EN] Skretas, George Smonou, Ioulia |
Ημερομηνία: | 2020-11 |
Γλώσσα: | Αγγλικά |
DOI: | 10.1016/j.bioorg.2020.104214 |
Άλλο: | 32927128 |
Περίληψη: | In this paper, we study the activity and specificity of EstDZ2, a new thermostable carboxyl esterase of unknown function, which was isolated from a metagenome library from a Russian hot spring. The biocatalytic reaction employing EstDZ2 proved to be an efficient method for the hydrolysis of aryl p-, o- or m-substituted esters of butyric acid and esters of secondary alcohols. Docking studies revealed structural features of the enzyme that led to activity differences among the different substrates. |
Τίτλος πηγής δημοσίευσης: | Bioorganic chemistry |
Τόμος/Κεφάλαιο: | 104 |
Σελίδες: | 104214 |
Θεματική Κατηγορία: | [EL] Χημική Βιολογία[EN] Chemical Biology [EL] Οργανική χημεία[EN] Organic chemistry [EL] Βιοτεχνολογία[EN] Biotechnology |
Λέξεις-Κλειδιά: | Hydrolysis In-silico analysis Kinetic resolution Thermostable esterase Alcohols Biocatalysis Butyric Acid Esterases Gene Library Hot Springs Hydrolysis Molecular Docking Simulation Molecular Structure Temperature |
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων: | Copyright © 2020 Elsevier Inc. All rights reserved. |
Ηλεκτρονική διεύθυνση στον εκδότη (link): | https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S004520682031511X?via%3Dihub |
Ηλεκτρονική διεύθυνση περιοδικού (link) : | https://www.sciencedirect.com/journal/bioorganic-chemistry |
Εμφανίζεται στις συλλογές: | Ινστιτούτο Χημικής Βιολογίας - Επιστημονικό έργο
|