Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο: https://hdl.handle.net/10442/18575
Export to:   BibTeX  | EndNote  | RIS
Εξειδίκευση τύπου : Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος: (Hydroxypropyl)methyl cellulose-chitosan film as a matrix for lipase immobilization: Operational and morphological study
Δημιουργός/Συγγραφέας: Vassiliadi, Evdokia
Aridas, Anastasios
Schmitt, Véronique
[EL] Ξενάκης, Αριστοτέλης[EN] Xenakis, Aristotelissemantics logo
[EL] Ζουμπανιώτη, Μαρία[EN] Zoumpanioti, Mariasemantics logo
Ημερομηνία: 2022
Γλώσσα: Αγγλικά
ISSN: 24688231
DOI: 10.1016/j.mcat.2022.112252
Περίληψη: The present work reports on the use of a hybrid blend of biopolymers as a matrix for lipase immobilization. (Hydroxypropyl)methyl cellulose (HPMC) and Chitosan (CS) were combined in order to formulate a film on which Mucor miehei lipase was immobilized. The biocatalyst was studied upon the model reaction of propyl laurate synthesis. The system was examined in terms of its capability to provide an appropriate environment where lipase will maintain its activity. The ratio of the polymers used was examined and HPMC:CS=2:1 proved to form the most promising matrix. Increasing the amount of the immobilized enzyme appears to improve the reaction yield indicating, however, mass transfer limitations. Apparent activation energy was calculated and energy input showed that ultra-sonication accelerated the initial rate of the reaction. Different reaction solvents were tested with isooctane being the most effective. The enzyme-containing film showed a remarkable reusability, since it can be used for up to 35 times without loss of activity. Finally, Atomic Force Microscopy (AFM) was performed to observe the morphology of the most promising films. The HPMC/CS film exhibits a nanostructure without a unique characteristic length and a roughness of 42.8 nm while the presence of enzyme smoothens the film as the roughness decreases to 5.5 nm.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης: Molecular Catalysis
Τόμος/Κεφάλαιο: 522
Θεματική Κατηγορία: [EL] Βιοτεχνολογία[EN] Biotechnologysemantics logo
[EL] Βιοχημεία[EN] Biochemistrysemantics logo
[EL] Φασματοσκοπία[EN] Spectroscopysemantics logo
Λέξεις-Κλειδιά: Biocatalysis
Lipase
Ester synthesis
Atomic force microscopy
EU Grant: STHENOS-b
EU Grant identifier: MIS 5002398
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων: © 2022 Elsevier B.V. All rights reserved.
Ηλεκτρονική διεύθυνση στον εκδότη (link): https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2468823122001407?via%3Dihub#sec0023
Εμφανίζεται στις συλλογές:Ινστιτούτο Χημικής Βιολογίας - Επιστημονικό έργο

Αρχεία σε αυτό το τεκμήριο:
Το πλήρες κείμενο αυτού του τεκμηρίου δεν διατίθεται προς το παρόν από τον ΗΛΙΟ.