Skip navigation
Αρχική
Πλοήγηση
Συλλογές
Πλοήγηση με:
Δημιουργός/ Συντελεστής
Ημερομηνία
Τίτλος
Λέξη-κλειδί
Θεματική κατηγορία
Εξειδίκευση τύπου
Σχετικά
Συχνές ερωτήσεις
Επικοινωνία
Γλώσσα
English
Ελληνικά
Εγγραφείτε σε υπηρεσίες:
Ο Ήλιος μου
Ενημέρωση μέσω
email
Επεξεργασία προφίλ
Ήλιος - Αποθετήριο ΕΙΕ
Ινστιτούτο Θεωρητικής και Φυσικής Χημείας (ΙΘΦΧ)
Ινστιτούτο Θεωρητικής και Φυσικής Χημείας (ΙΘΦΧ) - Επιστημονικό έργο
Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο:
https://hdl.handle.net/10442/18674
APA - American Psychological Association
Harvard
IEEE
Export to:
BibTeX
|
EndNote
|
RIS
Εξειδίκευση τύπου :
Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος:
Preparation of trypsin-based nanoparticles, colloidal properties and ability to bind bioactive compounds
Δημιουργός/Συγγραφέας:
[EL]
Παπαγιαννόπουλος, Αριστείδης
[EN]
Papagiannopoulos, Aristeidis
Selianitis, Dimitrios
Chroni, Angeliki
Allwang, Johannes
Li, Yanan
Papadakis, Christine M.
Εκδότης:
Elsevier
Ημερομηνία:
2022
Γλώσσα:
Αγγλικά
DOI:
10.1016/j.ijbiomac.2022.03.131
Περίληψη:
Nanoparticles (NPs) based on the proteolytic enzyme trypsin (TRY) were prepared by a biocompatible methodology. TRY co-assembled with the anionic polysaccharide chondroitin sulfate (CS) in complexes with well-defined distributions of radii in the range of 100–200 nm by electrostatic complexation at acidic conditions. At pH 7 the complexes were unstable and lost their monomodal size distribution which is potentially related to TRY's weak positive net surface charge and a large negative charge patch that forms at neutral pH. Thermal treatment at conditions which were not expected to interfere with TRY's proteolytic activity was used to stabilize the complexes into NPs that resisted disintegration at pH 7 taking advantage of the ability of the TRY globules to thermally aggregate. The secondary conformation of TRY within the NPs was found fairly unperturbed even after thermal treatment which is crucial for its physiological function. The CS-TRY NPs could bind and encapsulate the bioactive substances curcumin (CUR) and β-carotene (β-C) owing to TRY's hydrophobic domains. The CS-TRY NPs may be considered as a platform for the immobilized active enzyme and multifunctional NPs for hydrophobic bioactive compounds.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης:
International Journal of Biological Macromolecules
Τόμος/Κεφάλαιο:
208
Σελίδες:
678-687
Θεματική Κατηγορία:
[EL]
Φυσική και θεωρητική χημεία
[EN]
Physical and theoretical chemistry
[EL]
Νανοτεχνολογία
[EN]
Nanotechnology
[EL]
Χημική Βιολογία
[EN]
Chemical Biology
Λέξεις-Κλειδιά:
Polysaccharide-protein nanoparticles
Complexation
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων:
2022 Elsevier B.V. All rights reserved.
Ηλεκτρονική διεύθυνση στον εκδότη (link):
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0141813022006018?via%3Dihub
Εμφανίζεται στις συλλογές:
Ινστιτούτο Θεωρητικής και Φυσικής Χημείας (ΙΘΦΧ) - Επιστημονικό έργο
Αρχεία σε αυτό το τεκμήριο:
Αρχείο
Περιγραφή
Σελίδες
Μέγεθος
Μορφότυπος
Έκδοση
Άδεια
Papagiannopoulos et al 2022.pdf
Restricted Access
Restricted access
2.17 MB
Adobe PDF
Δημοσιευμένη/του Εκδότη
Δείτε/ανοίξτε
Papagianopoulos et al 2022 extra.docx
Restricted Access
Restricted access
120.01 kB
Microsoft Word XML
Δημοσιευμένη/του Εκδότη
Δείτε/ανοίξτε