Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο:
https://hdl.handle.net/10442/18707
Εξειδίκευση τύπου : | Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό |
Τίτλος: | Structural modeling of protein ensembles between E3 RING ligases and SARS-CoV-2: The role of zinc binding domains |
Δημιουργός/Συγγραφέας: | [EL] Χασάπης, Χρήστος[EN] Chasapis, Christos Perlepes, Spyros P. Bjørklund, Geir Peana, Massimiliano |
Ημερομηνία: | 2023-01 |
Γλώσσα: | Αγγλικά |
ISSN: | 0946672X |
DOI: | 10.1016/j.jtemb.2022.127089 |
Άλλο: | 36209710 |
Περίληψη: | The ubiquitin system is a modification process with many different cellular functions including immune signaling and antiviral functions. E3 ubiquitin ligases are enzymes that recruit an E2 ubiquitin-conjugating enzyme bound to ubiquitin in order to catalyze the transfer of ubiquitin from the E2 to a protein substrate. The RING E3s, the most abundant type of ubiquitin ligases, are characterized by a zinc (II)-binding domain called RING (Really Interesting New Gene). Viral replication requires modifying and hijacking key cellular pathways within host cells such as cellular ubiquitination. There are well-established examples where a viral proteins bind to RING E3s, redirecting them to degrade otherwise long-lived host proteins or inhibiting E3's ubiquitination activity. Recently, three binary interactions between SARS-CoV-2 proteins and innate human immune signaling Ε3 RING ligases: NSP15-RNF41, ORF3a-TRIM59 and NSP9-MIB1 have been experimentally established. |
Τίτλος πηγής δημοσίευσης: | Journal of trace elements in medicine and biology : organ of the Society for Minerals and Trace Elements (GMS) |
Τόμος/Κεφάλαιο: | 75 |
Θεματική Κατηγορία: | [EL] Δομική Βιολογία[EN] Structural Biology [EL] Χημική μηχανική[EN] Chemical engineering [EL] Βιοχημεία[EN] Biochemistry [EL] Ανοσολογία[EN] Immunology |
Λέξεις-Κλειδιά: | E3 RING ligases SARS-CoV-2 Zinc binding RING domains Haddock |
EU Grant: | Fondo di Ateneo per la ricerca 2020, FAR 2020 |
Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων: | © 2022 Elsevier GmbH. All rights reserved. |
Ηλεκτρονική διεύθυνση με ανοικτή πρόσβαση (link): | https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC9531365/ |
Ηλεκτρονική διεύθυνση στον εκδότη (link): | https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0946672X22001699?via%3Dihub#sec0040 |
Εμφανίζεται στις συλλογές: | Ινστιτούτο Χημικής Βιολογίας - Επιστημονικό έργο
|