Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο: https://hdl.handle.net/10442/7934
Export to:   BibTeX  | EndNote  | RIS
Εξειδίκευση τύπου : Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό
Τίτλος: The role of different ions in molecular recognition process of C-terminal cholecystokinin pentapeptide in polymeric receptors
Δημιουργός/Συγγραφέας: Papaioannou, E.
Liakopoulou-Kyriakides, M.
Papi, R.
[EL] Κυριακίδης, Δ.Α.[EN] Kyriakidis, D.A.semantics logo
Εκδότης: Springer Wien
Ημερομηνία: 2007
Γλώσσα: Αγγλικά
ISSN: 0939-4451
DOI: 10.1007/s00726-007-0578-0
Περίληψη: The production of molecularly imprinted polymers (MIPs) for the recognition of C-terminal cholecystokinin pentapeptide (CCK-5P) in the presence or absence of metal ions is reported. Metal ions play an important role in recognition process allowing the monomers to assemble around the template in protic solvents by ligand formation. The MIPs were prepared under the same molar ratio of template to monomers (acrylamide N N0-methylene bisacrylamide) in the presence or absence of nitriloacetic acid nickel complex (Ni-NTA). Subsequently the produced Ni-NTA polymers were washed with EDTA (pH 8) to remove the Ni2ώ and incubated in aqueous solution of MgSO4 FeSO4 ZnSO4 CoSO4 or CuSO4 respectively at initial concentration 20mM in order to examine the contribution of these ions to recognition process. From the rebinding data a Langmuir adsorption isotherm was obtained for each metal ion used and the subsequent Scatchard plot analysis showed that the above ions exhibited different dissociation constant values KD. It was found that polymers containing the metal ion complex with the order Fe-NTA Ni-NTA and Cu-NTA gave lower dissociation constant values and thus exhibit the stronger guest binding activity. The percentage of theoretical maximum binding sites Bmax is almost constant for these ions meaning that the ion-template coordination is responsible for their binding strength and not for the number of active sites.
Τίτλος πηγής δημοσίευσης: Amino Acids
Τόμος/Κεφάλαιο: 33
Τεύχος: 3
Σελίδες: XXVIII-XXIX
Ηλεκτρονική διεύθυνση περιοδικού (link) : http://www.springer.at/amino_acids
Εμφανίζεται στις συλλογές:Άλλες δράσεις

Αρχεία σε αυτό το τεκμήριο:
Το πλήρες κείμενο αυτού του τεκμηρίου δεν διατίθεται προς το παρόν από τον ΗΛΙΟ.